蛋白质物理 本书特色

《蛋白质物理》是一部蛋白质物理学研究领域的系统性著作，由享誉世界的俄罗斯科学家a.v.芬克尔施泰因和o.b.普季岑根据其为俄罗斯科学院和莫斯科大学的学生讲授蛋白质物理课程时的讲义撰写而成，具有很高的理论和学术价值。本书内容广泛，包括了蛋白质的结构分类、变性与折叠、结构预测与设计等几个部分，其主旨是以物理学（特别是统计物理和热力学）的观点和方法来研究与蛋白质相关的问题。本书循序渐进，深入浅出，不仅以简明易懂的语言和简繁适当的数学估算介绍了与蛋白质相关的基础问题，而且对本领域中的重点研究问题都高屋建瓴地予以严谨的分析和讨论，在研究思想上有很强的指导性和启发性。本书英文版已在美、英、德等国多所大学采用为相关课程的教材。

蛋白质物理 内容简介

本书是一部蛋白质物理学研究领域的系统性著作,由享誉世界的俄罗斯科学家a. v. 芬克尔施泰因和o. b. 普季岑根据其为俄罗斯科学院和莫斯科大学的学生讲授蛋白质物理课程时的讲义撰写而成,具有很高的理论和学术价值。本书内容广泛,包括了蛋白质的结构分类、变性与折叠、结构预测与设计等几个部分,其主旨是以物理学(特别是统计物理和热力学)的观点和方法来研究与蛋白质相关的问题。

蛋白质物理 目录

中文版序

前言（第三版俄文版）

序（第二版英文版）

前言（**版俄文版）

绪论

第1讲（1）

蛋白质的主要功能。氨基酸序列决定空间结构，空间结构决定功能。反之不然。球状蛋白，纤维蛋白和膜蛋白。蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。蛋白质的生物合成。蛋白质在体内(in vivo)和在体外(in vitro)时的折叠。翻译后修饰。

蛋白质内部和周围环境的基本相互作用

第2讲（10）

l型氨基酸残基的立体化学。共价键连接和它们之间的角度。共价键的振动。围绕共价键的转动。肽基团。顺式(trans)和反式(cis)脯氨酸(pro)。

第3讲（16）

范德华相互作用：远距时吸引，近距时排斥。氨基酸残基的允许构象（甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸和脯氨酸的拉氏图）。

第4讲（23）

水环境的影响。氢键。氢键的电本性。氢键的能量。氢键在晶体中的几何形状。氢键在水中的松弛。熵和自由能的概念。肽链中的氢键取代了该链与水的氢键结合；结果使得肽链中的氢键获得了（在水环境中）熵性质。

第5讲（两倍）（32）

热力学基础。自由能与化学势。疏水作用。它们与氢键在水中的饱和必然性的联系。氨基酸的水可及非极性表面及其疏水性。

第6讲（两倍）（42）

水环境对静电相互作用的影响。蛋白质表面和内部的静电场。介电系数。盐溶液中的电荷屏蔽。利用蛋白质工程测量蛋白质中的电场。二硫键。配位键。

多肽链的二级结构

第7讲 （56）

多肽的二级结构。螺旋：27，310，α，π，poly(pro) ii。反平行和平行β结构，β转折。测定二级结构的实验方法。

第8讲（64）

统计物理原理。温度与能量和熵变化的关系。不同能量状态的概率（玻尔兹曼?吉布斯分布）。配分函数及其与自由能的关系。构象转变。一级相变（“全或无”转变）和非相变的概念。构象转变过程克服自由能垒的内能。绝对反应速度理论的概念。并行过程和串行过程。扩散过程的特征速度。

第9讲（79）

α螺旋初始化和延长的自由能。朗道理论与螺旋-线团转变的非相变性。螺旋-线团转变中的协同区段的尺寸。α螺旋在水中的稳定性。β结构在水中的稳定性。α螺旋和β结构的形成速度。“线团”是什么？

第10讲（90）

氨基酸残基侧链基团的性质。氨基酸残基参与到二级结构中。丙氨酸（ala）、甘氨酸（gly）、脯氨酸（pro）、缬氨酸（val）。非极性的、短极性和长极性的侧链基团。带电侧链基团。蛋白质二级结构的疏水性表面。

蛋白质的空间结构

第11讲（96）

纤维蛋白，其功能和周期性一级与二级结构；α角蛋白，β丝蛋白，胶原。长α螺旋和宽β片的拼装。形成基质的蛋白质；弹性蛋白。蛋白质遗传缺陷与疾病。淀粉样纤维。

第12讲（104）

膜蛋白，它们的结构与功能的特性。细菌视紫红质，受体和g?蛋白，孔蛋白。光合作用中心。膜通道的选择通透性。光合作用中心的工作方式。隧道效应的概念。光子?构象相互作用的概念。

第13讲（113）

球蛋白。蛋白质球结构的简化表示；结构分类。β型蛋白质的结构：β折叠片，它们的纵向和垂直正交拼装。β蛋白质中反平行结构占优势。折叠片右手扭转。β蛋白质的拓扑结构。

·xii·
第14讲（125）

α型蛋白质的构造。螺旋束和螺旋层。α螺旋构成的准球模型。α螺旋接触下的紧凑拼装。α/β型蛋白质构造：α螺旋覆盖的平行β折叠片，以及α/β圆筒。β-α-β亚基的拓扑结构。α+β型蛋白质的构造。蛋白质的架构与其功能之间并无直接联系。

第15讲（136）

蛋白质结构的分类。未观察到蛋白质链折叠的“宏观进化”，虽然观察到了它们的“微观进化”。基因复制与专一化。域混合产生的进化。“标准的”三级结构。氨基酸在球状蛋白一级结构中的“准随机”交替的典型性，与纤维蛋白的周期性结构和膜蛋白的块状结构的对比。蛋白质球体构造的物理原理。在蛋白质球体结构中观察到的基本规律：存在单独的α和β层；罕见有环线的交叠；罕见有沿链相邻结构片段的平行；罕见有左β-α-β超螺旋。结构中很少存在“能量缺陷”和“熵缺陷”，这些“缺陷”与能使“缺陷”稳定的蛋白质序列的相对罕见性之间的关系。多数原则。

 1/2    1 2 下一页 尾页

自然科学 物理学 理论物理学

在线阅读